Transcriptional mapping and nucleotide sequence of the Escherichia coli fepA-fes enterobactin region. Identification of a unique iron-regulated bidirectional promoter.
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
Transcriptional mapping and nucleotide sequence of the Escherichia coli fepA-fes enterobactin region. Identification of a unique iron-regulated bidirectional promoter.
The iron-controlled fepA and fes-entF transcripts from the Escherichia coli enterobactin gene complex are expressed divergently from a limited genetic region, thereby suggesting the existence of a single, possibly overlapping promoter junction for these genes. The nucleotide sequence of a 1,997-base pair HpaI fragment specific for this genetic region allowed for the identification of an 1,122-b...
متن کاملAnalysis of the Erwinia chrysanthemi ferrichrysobactin receptor gene: resemblance to the Escherichia coli fepA-fes bidirectional promoter region and homology with hydroxamate receptors.
The fct cbsCEBA operon from the Erwinia chrysanthemi 3937 chrysobactin-dependent iron assimilation system codes for transport and biosynthetic functions. The sequence of the fct outer membrane receptor gene was determined. The fct promoter region displays a strong resemblance to the Escherichia coli bidirectional intercistronic region controlling the expression of the fepA-entD and fes-entF ope...
متن کاملthe study of aaag repeat polymorphism in promoter of errg gene and its association with the risk of breast cancer in isfahan region
چکیده: سرطان پستان دومین عامل مرگ مرتبط با سرطان در خانم ها است. از آنجا که سرطان پستان یک تومور وابسته به هورمون است، می تواند توسط وضعیت هورمون های استروئیدی شامل استروژن و پروژسترون تنظیم شود. استروژن نقش مهمی در توسعه و پیشرفت سرطان پستان ایفا می کند و تاثیر خود را روی بیان ژن های هدف از طریق گیرنده های استروژن اعمال می کند. اما گروه دیگری از گیرنده های هسته ای به نام گیرنده های مرتبط به ا...
15 صفحه اولAromatic components of two ferric enterobactin binding sites in Escherichia coli FepA.
Ferric enterobactin is a catecholate siderophore that binds with high affinity (Kd approximately 10-10 M) to the Escherichia coli outer membrane protein FepA. We studied the involvement of aromatic amino acids in its uptake by determining the binding affinities, kinetics and transport properties of site-directed mutants. We replaced seven aromatic residues (Y260, Y272, Y285, Y289, W297, Y309 an...
متن کاملذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: Journal of Biological Chemistry
سال: 1988
ISSN: 0021-9258
DOI: 10.1016/s0021-9258(18)37361-7